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Objetivo Fundamental:
- Comprender
los principios básicos de la estructura de las enzimas para explicar el
funcionamiento de los seres vivos.
Aprendizajes Esperados:
- Apreciar la
importancia de las enzimas como catalizadores biológicos y como incide su
estructura en su función.
Objetivos
Fundamentales Transversales (O.F.T):
- Promover
el interés y capacidad de conocer la realidad.
- Manejar
herramientas de programas computacionales y redes de comunicación para el
acceso a información especifica.
Las enzimas
están en el centro de cada proceso bioquímico. Actuando en secuencias organizadas
catalizan cientos de reacciones consecutivas mediante las que se degradan
nutrientes, se conserva y transforma la energía química y se fabrican las
macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos. A través de la
acción de las enzimas reguladoras las rutas metábólicas están altamente
coordinadas, proporcionando una armoniosa influencia recíproca entre la
multitud de actividades diferentes que son necesarias para la vida.
Con la excepción
de un pequeño grupo de moléculas de ARN catalítico todas las enzimas son
proteínas. Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación
proteica nativa. Si se desnaturaliza o se disocia una enzima en sus
subunidades, se pierde normalmente la actividad catalítica si se descompone una
enzima en sus aminoácidos constituyentes
siempre se destruye su actividad catalítica. Así, las estructuras primarias,
secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas enzimáticas son
esenciales para su actividad catalítica.
Propiedades
de las enzimas:
- Catalizadores orgánicos: aceleran la
velocidad de las reacciones bioquímicas, sin ser alteradas químicamente por
la reacción que catalizan. Debido a esto último, las enzimas pueden actuar
varias veces y, por lo tanto, resultan efectivas aún en cantidades muy
pequeñas.
- Energía de activación: las energías de
activación son barreras energéticas para las reacciones químicas, estas
barreras son cruciales para la propia vida. Sin tales barreras energéticas,
las macromoléculas complejas revertirían espontáneamente a formas
moleculares muchos mas sencillas. No podrían existir ni las estructuras
complejas y altamente ordenadas ni los procesos metabólicos que tienen
lugar en cada célula. Las enzimas son moléculas que están para disminuir
la energía de activación de las reacciones necesarias para la
supervivencia celular. En los laboratorios químicos, también es frecuente
que la energía de activación sea proporcionada por el calor. Cuando se
aplica la llama de un mechero al matraz que contiene las sustancias
reactantes, las moléculas de estas aceleran sus movimientos, lo que se
traduce en un aumento de colisiones moleculares que favorecen las
reacciones químicas. En las células vivas, un incremento del calor aceleraría
igualmente todas las reacciones metabólicas, pero, muy pronto las proteínas
se desnaturalizarían, perderían su funcionalidad y aparecerían otros
efectos destructivos.
- Formación de un complejo
enzima-sustrato: Las enzimas controlan las reacciones
bioquímicas ofreciendo un entorno tridimensional a los reactivos sobre los que actúan. Toda
molécula de enzima posee un sitio, denominado sitio activo, donde tiene
lugar su acción catalítica. El concepto de sitio activo de una enzima corresponde a una depresión o
hendidura relativamente pequeña que posee la geometría y distribución de cargas (positivas
y negativas) para unirse específicamente
y en forma complementaria a un determinado sustrato, (este sitio activo es
el lugar donde a través del reconocimiento molecular ocurren las
reacciones de ruptura y formación de enlaces) formándose así
un complejo enzima-sustrato en el que las moléculas de las sustancias
reactantes (sustratos) quedan muy próximas entre si, condición
indispensable para que se lleve a cabo la reacción química de ellas. Por
ultimo cabe señalar que, al separarse los productos de la enzima, esta
ultima queda libre e intacta para catalizar la biosíntesis de nuevos
productos iguales a los anteriores.
- Especificidad:
cada una de las enzimas cataliza una sola reacción química o en ciertos
casos unas pocas reacciones íntimamente relacionadas, por la similitud
molecular de los sustratos.
Regulación
de la actividad enzimática:
- Concentraciones: si aumenta la
concentración de sustrato o de la enzima, la velocidad de la reacción
también crece; en otras palabras, a mayor cantidad de sustrato o
enzima, mas grande es la elaboración
de producto, en un tiempo dado. En algunas ocasiones ciertas células
pueden disponer abundantemente de un sustrato definido, y no poseer la
cantidad adecuada de la enzima específica para ese sustrato. La enzima, en
tal caso, constituye un factor limitante del metabolismo celular en
aquellas células.
- Inhibores: Ciertas moléculas pueden
inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores.
Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo)
o bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al
sustrato (inhibidor no competitivo).
- Desnaturalización: Cuando las
proteínas se desnaturalización pierden su nivel terciario de organización
y, consecuentemente, dejan de funcionar. En el caso particular de las
enzimas , tres condiciones ambientales pueden determinar que las enzimas
pierdan su funcionalidad como consecuencia de la desnaturalización:
- pH: las
enzimas tienen un pH óptimo o un intervalo de pH en el que su actividad es
máxima; a valores inferiores o superiores de pH la actividad disminuye. Esto no
es sorprendente dado que algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar
como ácido o bases débiles que desarrollan funciones críticas en el sitio
activo de la enzima, que dependen de su mantenimiento en un cierto estado de
ionización. Por otra parte las cadenas laterales ionizadas de la proteína
pueden jugar un papel esencial en las
interacciones que mantiene la estructura de la proteína.
- Temperatura:
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas,
a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la
reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse.
- Metales pesados: los iones
de algunos metales pesados, tales como el plomo (Pb ) y el mercurio ( Hg ),
precipitan a las proteínas y, por lo tanto inactivan las enzimas. Normalmente, las
enzimas están en suspensión dentro del citoplasma o unidas a una biomembrana.
Si los iones de un metal pesado se combinan con una enzima en suspensión, la
molécula proteica precipita, perdiendo su eficacia como enzima.
Actividades:
- ¿Cómo
es que la estructura de la enzima puede incidir en su función?
Discute junto a tu grupo de trabajo.
- ¿A
qué corresponde el sitio activo?
- Ingresa
a la base de datos descarga una enzima e identifica el sitio
activo (ayudate con los tutoriales).
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